Histone H4 Antibodies
Histon H4 ist ein wichtiges Protein in der Struktur und Funktion des Chromatins, wobei variable Modifikationszustände wie z.B. Methylierung und Acetylierung eine Rolle bei der dynamischen und langfristigen Regulation von Genen spielen.
Histon-Methylierung wurde mit verschiedenen zellulären Funktionen wie Transkription, DNA-Replikation und DNA-Schadensreaktion einschließlich Reparatur, Heterochromatinbildung und somatischer Zellreprogrammierung in Verbindung gebracht. Studien haben gezeigt, dass die H4R3-Methylierung in vivo essentiell für die Etablierung oder Aufrechterhaltung einer Vielzahl von transkriptionsfördernden Chromatinmodifikationen zu sein scheint. Die H4R3-Methylierung blockiert die nachfolgende Acetylierung am N-terminalen Schwanz. Allerdings hemmt die Acetylierung von H4 dessen Methylierung durch PRMT1.
Die Acetylierung von Histon H4 an Lysin 16 (
) ist besonders wichtig für die Chromatinstruktur und -funktion in einer Vielzahl von Eukaryoten und wird durch spezifische Histon-Lysin-Acetyltransferasen (HATs) katalysiert. H4K16 ist besonders interessant, weil dies die einzige acetylierbare Stelle des N-terminalen Schwanzes von H4 ist und die Bildung einer kompakten Chromatinstruktur höherer Ordnung beeinflussen kann. Durchsuchen Sie unsere Tabelle unten nach Antikörpern gegen Histon H4.Antikörper gegen Histon 4 Modifikationen
| Position | Unmodified | Methylation | Di-Methylation | Tri-Methylation | Acetylation |
|---|---|---|---|---|---|
| Arginin 3 | - | - | |||
| Lysine | |||||
| Lysine 5 | - | - | - | ||
| Lysine 8 | - | - | - | ||
| Lysine 12 | - | - | - | ||
| Lysine 16 | - | - | - | ||
| Lysine 20 | - | ||||
| Lysine 31 | - | - | - | - | |
| Lysine 59 | - | - | - | ||
| Lysine 79 | - | - | - | ||
| Lysine 91 | - | - | - | - | |
Histon H4 ist eines der am langsamsten evolvierenden Proteine, die einzigen bekannten Sequenzvarianten von Histon H4 sind 13 K --> A (gestörte Methylierung durch N6AMT1) und 32 K --> R (abgeschaltete Ufmylierung). zu den am höchsten konservierten eukaryotischen Proteinen. H4 zeigt ebenfalls eine hohe Konservierung in eukaryotischen Spezies. Es wird angenommen, dass die Funktionen der Histonproteine fast alle ihre Aminosäuren betreffen, so dass jede Veränderung für die Zelle schädlich ist.
Referenzen
- Metzger et al KMT9 monomethylates histone H4 lysine 12 and controls proliferation of prostate cancer cells. Nat. Struct. Mol. Biol. 26:361-371(2019)
- Qin B. et al UFL1 promotes histone H4 ufmylation and ATM activation. Nat. Commun. 10:1242-1242(2019) (2009)
- Kim J.K. et al Epigenetic mechanisms in mammals. Cellular and Molecular Life Sciences. 66 (4): 596–612. doi:10.1007/s00018-008-8432-4 (2009)
- Huang S. et al Methylation of histone H4 by arginine methyltransferase PRMT1 is essential in vivo for many subsequent histone modifications. Genes & Development. 19 (16): 1885–93. doi:10.1101/gad.1333905 (2005)
: "UFL1 promotes histone H4 ufmylation and ATM activation." in: Nature communications, Vol. 10, Issue 1, pp. 1242, (2019) (PubMed).
: "Epigenetic mechanisms in mammals." in: Cellular and molecular life sciences : CMLS, Vol. 66, Issue 4, pp. 596-612, (2009) (PubMed).
: "Methylation of histone H4 by arginine methyltransferase PRMT1 is essential in vivo for many subsequent histone modifications." in: Genes & development, Vol. 19, Issue 16, pp. 1885-93, (2005) (PubMed).
