MAPK Signalweg
Phosphorylierung ist das reversible Anhängen einer Phosphatgruppe an einen spezifischen Aminosäurerest eines Moleküls. Auf funktionaler Ebene dient die Phosphorylierung als einfacher molekularer Schalter, der die Funktion eines Proteins aktivieren, deaktivieren oder anpassen kann. Das Anhängen und die Entfernung von Phosphatgruppen gewährleistet die räumliche und zeitliche Kontrolle über die Proteinaktivität. Die Phosphorylierung wird streng überwacht von einem konkurrierenden ineinandergreifenden Netzwerk von Kinasen, die Phosphatgruppen an ein Substratprotein abgegeben, und Phosphorylasen, die sie von einem Substrat entfernen.
Mitogen-aktivierte Proteinkinasen (MAPK) sind eine hochkonservierte und ubiquitär exprimierte Familie von Proteinkinasen, die viele unterschiedliche Zielsubstrate phosphorylieren. MAP-Kinasen sind Teil einer größeren, mehrstufigen Phosphoylierungskaskade, die MAP2K und MAP3K beinhaltet. Diese mehrstufige Organisierung sorgt für Flexibilität und ermöglicht einer Vielzahl von übergeordneten Kinasen auf Reize zu antworten und die Zellfunktion durch die Aktivierung einer kleineren Teilmenge von MAP-Kinasen, die direkt mit anderen funktionellen Proteinen interagieren, zu kontrollieren.
MAP-Kinasen spielen für fast jeden zellulären Prozess eine wichtige Rolle. Die MAPK-abhängige Phosphorylierung ist an den Signalkaskaden beteiligt, die die Zellzyklusprogression, -differenzierung, -entwicklung und –apoptose regulieren.
Weiterführende Lektüre: Pearson G, Robinson F, Beers Gibson T, Xu BE, Karandikar M, Berman K, Cobb MH (April 2001). "Mitogen-activated protein (MAP) kinase pathways: regulation and physiological functions". Endocr. Rev. 22 (2): 153–83. doi:10.1210/er.22.2.153. PMID 11294822.
